PROTEÍNAS CONCEPTO. Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de α-aminoácidos unidas entre si por enlaces peptídicos. - Son macromoléculas. - Puede presentar cuatro niveles de plegamientos. - Son muy abundantes, constituyen la mitad del peso en seco de la célula - Son específicas. - A través de ellas se expresa la información genética. COMPOSICIÓN. Las proteínas están compuestas por átomos de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S). En algunas proteínas complejas (heteroproteínas) también están presentes el fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.

AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al carbono que ocupa la posición α (C contiguo al grupo carboxilo). Unidos también a ese carbono tenemos un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral, de mayor a menor complejidad, llamada radical o cadena (R). Las características de esa cadena son las que distinguen unos aminoácidos de otros.

Fórmula general de un aminoácido GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO ÁTOMO DE HIDRÓGENO

Aminoácidos hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado por cadenas hidrocarbonadas

Aminoácidos polares hidrofílicos: grupo R polar pero sin carga.

Aminoácidos ácidos: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos. Básicos: con carga positiva, poseen dos grupos aminos.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Sólidos. Incoloros. Cristalizables. De elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C). Solubles en agua. Actividad óptica. Comportamiento anfótero.

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS El aminoácido se comporta como una base (captan protones) El aminoácido se comporta como un ácido. (ceden protones) Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (pH neutro)

Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono  un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.

PEPTÍDOS Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos. Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos. Un oligopéptido contiene menos de 50 Se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 Y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.

Formación del enlace peptídico

Formación de un enlace peptídico

Características de un enlace peptídico Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N. Posee cierto carácter de doble enlace. Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N

Estructura primaria de las proteínas Todas las proteínas la tienen. Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. Está dispuesta en zigzag. El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: 1267650600228229401496703205376 ·10100

Estructura secundaria:  -hélice La cadena se va enrollando en espiral. Los enlaces de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo -NH- de un aminoácido y el -C=O del cuarto aminoácido que le sigue mantienen la estructura. La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca. La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

Estructura secundaria: conformación  Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Estructura terciaria de las proteínas Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros. Enlaces de hidrógeno. Atracciones electrostáticas. Atracciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro. En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos. En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.

▪ Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. ▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta. ▪ Atracciones hidrofóbicas ▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos. ▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas.

Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos sanguíneos. ▪ Las proteínas globulares presentan una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, como la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos; otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc.

► Estructura cuaternaria. Muchas proteínas de gran tamaño están formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad depende del tamaño y la forma de las moléculas, de la disposición de los radicales R. Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas supone la perdida de sus estructuras secundarias y terciarias. Perdiendo de esta forma muchas de sus propiedades fundamentales, y no pudiendo realizar a partir de este momento, sus funciones biológicas (cambios de temperatura, o en el pH, alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular). Especificidad. Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

Desnaturalización y renaturalización de una proteína La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

Diversidad funcional de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... Actina, miosina, flagelina ... Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... Albúmina...

Ejemplos de heteroproteínas

Clasificación de las proteínas: holoproteínas Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. Son proteínas insolubles en agua. Tienen funciones estructurales o protectoras. COLÁGENO MIOSINA Y ACTINA QUERATINAS FIBRINA ELASTINA Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. Responsables de la contracción muscular. Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Interviene en la coagulación sanguínea. Proteína elástica. Más complejas que las fibrosas. Plegadas en forma más o menos esférica. GLOBULINAS ALBÚMINAS HISTONAS Y PROTAMINAS Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

Clasificación de las proteínas: heteroproteínas En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).