Solubilidad de proteinas

+14

No comments posted yet

Comments

juandavidzavala (1 year ago)

Salting out

joemin68 (2 years ago)

salting

MaluMaldonado (2 years ago)

Solubilidiada de proteinas

Slide 1

AUTOR: GOLDA MEYER TORRES VARGAS PARA EL CURSO DE QUIMICA DE ALIMENTOS CEAD: UNAD DUITAMA 2010 SOLIBULIDAD DE PROTEINAS

Slide 2

INTRODUCCION Las propiedades funcionales de las proteínas se definen como “cualquier propiedad fisicoquímica de los polímeros que afecta y modifica algunas características de un alimento y que contribuyen a la calidad final del producto. Las propiedades funcionales de las proteínas pueden ser clasificadas en tres grupos según el tipo de interacción que predominen:

Slide 3

SOLIBULIDAD DE PROTEINAS La solubilidad de las proteínas con diversos solventes esta en función de factores intrínsecos Aquellos propios de éstas macromoléculas : Peso molecular, nivel de estructuración, composición en aminoácidos La solubilidad de las proteínas con diversos solventes esta en función de factores extrínsecos: Aquellos propios del ambiente que rodea la proteína : pH, disolventes ( efecto hidrofobicos), fuerza iónica (μ) , ( efecto Salting- in), Tº y constante dieléctrica. Cada uno de estos parámetros ejerce una marcada influencia que puede hacer que estas macromoléculas sean solubles o precipiten; por esta razón es muy importante conocer la forma en que afectan la estabilidad de las proteínas , ya que estas a su vez, repercuten en las características que imparten a los alimentos.

Slide 4

EFECTO HIDROFOBICO Las proteínas son compuestos que tienen carácter hidrofobicos e hidrofílico. La cadena polipeptidica desplegada en una solución acuosa , las cadenas laterales ( R) de los aminoácidos se estabilizan por solvatación( hidratación con moléculas de agua). Debido a que las interacciones agua-agua son más fuertes que las interacciones entre éstas y los grupos apolares de la proteína, las moléculas de agua forman una red de modo que los grupos apolares de las proteínas dejan de estar expuestos hacía las moléculas de agua, se agrupan entre sí , adquiriendo una configuración en la que los residuos hidrófobos quedan internos , en el centro de la proteína y los residuos polares en la superficie solvatados con las moléculas de agua de la red. Clic aquí: http://www.telefonica.net/web2/temasbiologia/proteinas/proteinas_en_agua.swf

Slide 5

COMPOSICIÓN EN AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA A PH 7.0. AMINOÁCIDOS APOLARES O HIDROFOBOS: Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina Fenilalanina Triptófano Metionina Cisteina Glicina AMINOÁCIDOS POLARES O HIDROFILICOS: Asparagina Glutamina Serina Treonina Tirosina AMINOÁCIDOS BASICOS: Lisina Arginina Histidina AMINOÁCIDOS ACIDOS: Asparagina glutamina http://www2.uah.es/biomodel/model3j/inicio.htm

Slide 6

EFECTO DE LAS SALES SOBRE LAS SOLIBULIDAD DE LAS PROTEINAS ( efectos Salting- in y Salting- out) Las sales neutras como : NaCl, CaCl2, (NH4) 2SO4 y los fosfatos como: pirofosfato de sodio Na4P2O7 Tripolifosfato de sodio Na5P3O10 Fosfato ácido de sodio Na2HPO4 Tienen una influencia marcada en la solubilidad de las proteínas, especialmente las globulares. Su efecto para modificar la solubilidad de la proteínas depende: de la concentración y el número de cargas que aporte ( cationes y aniones), lo que se conoce generalmente por fuerza iónica ( μ ). Las sales modifican la estructura del agua e influyen también en la conformación de las proteínas mediante interacciones electrostáticas. Esto hace que, en función de la fuerza iónica, las sales puedan solubilizar o precipitar a las proteínas. Cuando a un sistema proteico se le adiciona se le adiciona sales neutras e n concentraciones menores a 1.0 M, las proteínas incrementan su solubilidad : SALTING- IN. A Concentraciones mayores que 1.0 M, tienden a precipitar: SALTING- OUT

Slide 7

Esta definida de la siguiente manera: μ = ½ ∑MZ2 En la que Z es la carga del ión. Ejemplos: La μ de una solución de NaCl al 0.1 M es: El NaCl tiene un carga positiva ( Na +) y una carga negativa (Cl - ) μ = ½ [( 0.1 * 12) + ( 0.1 * 12) ] μ = 0.1 La fuerza iónica constituye una medida , no sólo de la cantidad , sino también del número de cargas eléctricas provenientes de los cationes y aniones que aporta la sal. FUERZA IONICA ( μ )

Slide 8

EFECTO DE LAS SALES SOBRE LAS SOLIBULIDAD DE LAS PROTEINAS efecto Salting- in El efecto Salting- in se da cuando se le adiciona a un sistema proteico concentraciones de sales neutras menores a 1.0 M . Los cationes y aniones de éstas sales reaccionan con los grupos ionizables de las proteínas y de esta manera evita que se establezcan interacciones entre las cadenas laterales o extremos terminales cargados de las proteínas. Ejemplo:

Slide 9

La adición de NaCl en la elaboración de embutido cárnicos , tiene su efecto sobre las proteínas de la carne; se basa en que la actiomisina es una proteína insoluble en agua, pero relativamente soluble en soluciones de alta μ. El efecto Salting-in es el siguiente: EFECTO DE LAS SALES SOBRE LAS SOLIBULIDAD DE LAS PROTEINAS efecto Salting- in NaCl 0.5% FRACCION ACTINA FRACCION DE MIOSINA MOLECULAS DE AGUA

Slide 10

EFECTO DE LAS SALES SOBRE LAS SOLIBULIDAD DE LAS PROTEINAS efecto Salting- in Los iones salinos tienen la capacidad de hidratación y provocan un aumento de la cantidad de agua retenida por la proteína, aumentando así la capa de solvatación. En la elaboración de embutidos cárnicos , operaciones como el picado, causan ruptura física al tejido miofibrilar, más una adición de NaCl a μ mayores a 0.6 , provoca que en el picado se cause la exposición de grupos polares y la disminución de interacciones proteina-proetina y la retención de mas moléculas de agua: esto conduce a aumentar la CRA , característica importante en la formación de la emulsión.

Slide 11

ORGANIZACIÓN DEL SISTEMA EN UNA EMULSION CARNICA Proteína Moléculas de agua ligadas a iones adicionados en el Salting in.

URL:
More by this User
Most Viewed