Compostos Orgânicos As Proteínas

As proteínas As proteínas são substâncias orgânicas formadas pela ligação em sequência de um grande número de aminoácidos ou Proteínas são polímeros de aminoácidos São os compostos orgânicos mais abundantes nos seres vivos C. Inorgânicos C. Orgânicos Proteínas

Funções das proteínas Função estrutural (membranas celulares). Função de defesa (anticorpos). Facilitam a ocorrência de reações químicas (enzimas). Proteção (queratina). Regulação de processos fisiológicos (hormônios). Movimentação celular (actina e miosina) Transportam substâncias (hemoglobina). Reserva energética ...

Os aminoácidos Grupo amina Grupo carboxila Radical variável Grupo amina Grupo carboxila Radical variável

Os 20 aminoácidos dos seres vivos R + R - R Polares e não carregados R que são casos especiais R Hidrofóbicos

Desnutrição protéica Aminoácidos naturais Os que uma espécies é capaz de produzir Aminoácidos essenciais Os que um espécie não é capaz de produzir e tem que adquirir na alimentação (Na espécie humana são 8) Aminoácidos semiessenciais Os que uma espécies é capaz de produzir, mas em quantidade insuficiente, portanto tem que ser obtido na alimentação

Desnutrição protéica Comum em regiões onde as pessoas dependem muito de um fonte vegetal pobre em proteínas para se alimentar Doença de Kwashiorkor Marasmo Doença africana Típica de desmame precoce Alimentação baseada em carboidratos e pobre em proteínas Carência em aminoácidos essenciais Sintomas: inchaço do abdome Doença típica do Brasil Crianças subnutridas Sintomas: Crescimento reduzido Peso abaixo do normal Atrofia muscular Pele frouxa Aparência envelhecida

As ligações peptídicas: Ligações entre aminoácidos Ligação peptídica

Proteínas simples e complexas Formada somente por aminoácidos Formada por aminoácidos e por um radical prostético (não protéico) Ex. muitas enzimas

Estrutura das proteínas Estrutura Primária Estrutura terciária Estrutura secundária Estrutura quaternária Sequência de aminoácidos de uma proteína, é mantida pelas ligações peptídicas Forma da cadeia protéica mantidas por interações químicas entre aminoácidos próximo em uma mesma cadeia (α-hélice) Forma mantida por interações entre os radicais de aminoácidos distantes da cadeia, produzindo dobras acentuadas na proteína Forma mantida por interações químicas formadas entre aminoácidos de diferentes cadeias polipeptídicas. (ex: hemoglobina) α2 α1 β1 β2

Estrutura das proteínas Estrutura Primária Estrutura secundária Estrutura Terciária Estrutura Quaternária

Alterações na estrutura primária das proteínas alteram suas características (Mutações no material genético) Molécula de hemoglobina com a estrutura primária alterada Anemia falciforme (siclemia) Alteração Molécula de hemoglobina com a estrutura primária normal

Desnaturação protéica Provocam alteração na função protéica Proteína desnaturada Proteína nativa Agentes desnaturantes Temperatura pH Concentração de sais minerais

Enzimas As enzimas são proteínas que aceleram a velocidade de reações químicas. Enzimas Catalisadores biológicos Sacarose Enzima facilita a quebra da ligação (reação rápida) Sacarose Reação muito lenta Reação sem enzima Reação com enzima Reagente Produtos Substrato + Enzima Complexo enzima substrato Produto + Enzima

Características das enzimas Agem sobre substratos específicos (ação chave-fechadura) São reutilizáveis Ação reversível Substrato

Classificação das Enzimas Simples Conjugadas Formada somente por aminoácidos (constituição protéica) Formada por uma parte protéica (apoenzima) + Uma parte não protéica (radical prostético) Se o radical prostético for Íon metálico é chamado co-fator Vitamina é chamado coenzima Apoenzima + Radical prostético = Holoenzima Atenção! A ligação do radical prostético geralmente ativa a apoenzima Radical prostético

Inibição de enzimas Algumas substâncias se ligam as enzimas inibem sua ação Tipos de inibição Inibição competitiva Inibição não-competitiva Enzima Substrato Inibidor Substrato Inibidor A ligação do inibidor se dá no mesmo local do substrato A ligação do inibidor se dá em um local diferente do substrato Atenção! A inibição de uma enzima pode ser temporária ou permanente

Fatores que interferem na atividade enzimática Além da presença de radicais prostéticos e da presença de inibidores atividade enzimática é influenciado por: Concentração do substrato pH Temperatura Vmax Interpretação: existe uma quantidade máxima que uma quantidade de enzima pode trabalhar Interpretação: existe um pH ideal para a ação de uma enzima Interpretação: Existe uma temperatura ideal para ação de uma enzima Atenção! Se os valores de pH e temperatura se afastam muito do valor ótimo, as enzimas desnaturam e diminuem a sua função

Nomenclatura das enzimas O nome de uma enzima é obtido acrescentando-se o sufixo –ase ao nome do substrato

Doenças e enzimas Fenilcetunúria Doença que uma pessoa não produz a enzima necessária para transformar o aminoácido fenilalanina no aminoácido tirosina. Consequência Acúmulo do aminoácido fenilalanina causando danos aos neurônios Tratamento Dieta restritiva em fenilalanina (alimentos protéicos e adoçantes a base de aspartame) Diagnóstico Teste do pezinho logo após o nascimento

Doenças e enzimas Intolerância a Lactose Doença que uma pessoa não produz ou produz pouco a enzima lactase necessária para transformar a lactose em glicose e galactose . Consequência Diarréia e fratulência Tratamento Dieta restritiva em lactose (Leite e derivados e evitar consumir alimentos industrializados, pois muitos contém leite em pó) Diagnóstico Clínico

Questões para o estudo Constituição química - Proteínas Defina proteína e cite suas funções. Defina aminoácido Diferencie aminoácidos naturais, essenciais e semi-essenciais. Como se forma uma ligação peptídica? Diferencie as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária de um proteína. Defina desnaturação protéica. Defina enzima Quanto a ação enzimática o que modelo chave-fechadura? Como funcionam as enzimas complexas? Quais os fatores que interferem no funcionamento de uma enzima?